蛋白酶：特性的作用，蛋白酶在體內的功能

在每一個活細胞有一組化學反應。 酶（酶） - 與特定的和非常重要的功能的蛋白質。 他們被稱為生物催化劑。 主要 的酶的功能 在體內是加速生化反應。 起始原料，它是由這些分子的相互作用催化被稱為基板，和最終化合物 - 產品。

在自然界中，酶是蛋白質只有在生命系統的工作。 但在現代生物技術，臨床診斷，藥物和醫學中使用純化的酶或它們的複合物，以及必要的系統和數據的可視化的研究者的操作的額外組件。

生物學意義和酶的性質

如果沒有這些分子生物體可能無法正常工作。 所有的生命過程和諧地工作感謝酶。 蛋白質水解酶在體內的主要功能 - 代謝調控。 如果沒有他們，就不能正常代謝。 分子的活性的調控需要活化劑（誘導劑），或抑製劑的影響下發生。 控制在不同的水平的蛋白質合成的操作。 他還就完成了分子的“作品”。

蛋白酶的主要性能 - 特異性的特定底物。 並且，相應地，能夠將催化唯一一個或更小的一系列反應。 通常情況下，這些過程是可逆的。 對於負責一種酶兩種功能的性能。 但是，這還不是全部。

酶的作用是至關重要的。 沒有他們，沒有生化反應發生。 通過酶的作用，試劑是可以克服不包括能源顯著支出激活屏障。 在人體中，也不可能以加熱超過100℃的溫度下，或類似的實驗室化學侵蝕性的化合物的使用。 蛋白 - 酶結合到基底上。 在結合的狀態被修改，接著由後者的釋放。 這是因為所有的催化劑在化學合成。

什麼是分子酶蛋白的組織水平？

典型地，這些分子具有叔（球）或季（幾個互連的小球）的蛋白質結構。 首先，它們以線性方式進行合成。 然後折疊成所需的結構。 為了確保生物催化劑的活性需要一定的結構。

酶以及其它蛋白質通過加熱，pH值的極端值，侵蝕性化學化合物破壞。

酶的其他屬性

這些特性包括以下組件：

1. 立體專一性 - 只有一個產品的形成。
2. 區域選擇性 - 打破化學鍵或基改性僅在一個位置上。
3. 化學選擇性 - 催化只有一個反應。

尤其是工作

酶的特異性水平各不相同。 然而，任何酶總是特定底物或在結構上類似的化合物的基團上的活性。 非蛋白質催化劑不表現出這種特性。 特異性測定結合常數（摩爾/升），其可以高達10 ^-10摩爾/升。 工作活性酶迅速。 一個分子催化千位每秒百萬指令。 度生化反應顯著（1000-100,000倍）比常規催化劑更高的加速度。

酶的作用是建立在幾個機制。 最簡單的相互作用與底物的一個分子，隨後形成產物的發生。 大多數酶可以結合不同的2-3個分子反應。 例如，一個原子或基團從一種化合物到另一個，或一個雙取代上的“乒乓”的轉移。 在這些反應中通常連接一個基板，並且所述第二官能團是由酶聯。

的研究 作用的酶機制 發生在方式：

1. 確定中間產品和最終產品。
2. 的官能團的結構和幾何形狀的研究結合到基板和提供高 的反應速率。
3. 突變在其合成和活性的變化的酶和測定的基因。

活動結合位點和

底物分子比蛋白質小很多是酶。 因此，所述結合是由於少數的生物催化劑的官能團。 它們構成了活動現場，由一組特定的氨基酸。 在 複雜的蛋白 中的輔基本非蛋白質性質，其也可以是活動中心的一部分的結構。

它應該分配的酶的一個單獨的組。 他們在分子包括輔酶永久結合分子，並從它豁免。 完全形成的蛋白酶稱為全酶，和除去的輔因子時 - 脫輔基酶。 作為輔酶經常充當維生素，金屬，含氮鹼基（NAD - 煙酰胺腺嘌呤二核苷酸，FAD - 黃素腺嘌呤二核苷酸，FMN - 黃素單核苷酸）的衍生物。

結合位點提供了在基板上的特定親和力。 由於它形成穩定的底物 - 酶複合物。 球結構構造成在一定的大小，其提供在基板的結合的小生境（狹縫或凹部）的表面上。 該區域通常位於活性部位附近。 對於某些酶，不存在要與輔因子或金屬離子連接的區域。

結論

蛋白質的酶在人體中起重要作用。 這些物質催化化學反應負責代謝 - 代謝。 在任何活細胞不斷出現數百涉及還原反應，裂解和化合物的合成生化過程。 繼續1物質大量釋放能量的氧化。 她又是花在碳水化合物，蛋白質，脂肪，以及它們的複合物的形成。 切割產物是有機化合物的合成所需要的結構元件。