生物化學酶。 結構，性能及功能

在任何生物體的細胞中，發生數百萬次的化學反應。 每一個都是非常重要的，因此保持生物過程的速度是很重要的。 幾乎所有的反應都是由其酶催化的。 什麼是酶？ 他們在細胞中的作用是什麼？

酶。 定義

術語“酶”來自拉丁語發酵酵母。 它們也可以被稱為希臘酵母酶 - “酵母”。

酶是生物活性物質，所以在細胞中發生的任何反應都不會沒有他們的參與。 這些物質作為催化劑。 因此，任何酶具有兩個主要性質：

1）酶加速生化反應，但不消耗。

2）平衡常數的大小不變，只有加速這個值。

酶加速生化反應一千，有時甚至百萬次。 這意味著在不存在酶裝置的情況下，所有的細胞內過程將幾乎停止，並且細胞本身將死亡。 因此，酶作為生物活性物質的作用是巨大的。

各種酶允許多種方式來調節細胞的代謝。 在任何級聯的反應中，不同類別的許多酶都參與。 生物催化劑 由於分子的某種構象而具有高選擇性。 因為大多數情況下酶是蛋白質的，它們是三級或四級結構。 這又通過分子的特異性來解釋。

酶在細胞中的功能

酶的主要任務是加速相應的反應。 任何從過氧化氫分解成糖酵解的過程都需要存在生物催化劑。

通過對特定底物的高特異性實現酶的適當工作。 這意味著催化劑只能加速特定的反應，而不再甚至非常相似。 通過特異性，區分以下幾組酶：

1）當僅催化一個單一反應時，具有絕對特異性的酶。 例如，膠原酶切割膠原蛋白，麥芽糖酶分解麥芽糖。

2）具有相對特異性的酶。 這些包括可以催化某些類別的反應的物質，例如水解裂解。

生物催化劑的工作從其活性中心附著到底物的時刻開始。 所以他們說一個互補的互動，如鎖和鑰匙。 這裡我們的意思是活性中心與底物的形狀完全一致，這樣可以加速反應。

下一個階段是反應本身的過程。 其速率由於酶複合物的作用而增加。 最後，我們得到一種與反應產物相關的酶。

最終階段是反應產物與酶的分離，此後活性中心再次為下一步工作而自由。

在每個階段，酶的工作原理如下：

1）S + E - > SE

2）SE - > SP

3）SP - > S + P，其中S是底物，E是酶，P是產物。

酶分類

在人體內，您可以發現大量的酶。 對其功能和工作的所有了解已經系統化，因此，出現了單一的分類，由此很容易確定催化劑是什麼。 這裡有6種基本類型的酶，以及一些亞組的例子。

1. 氧化還原酶。

該類的酶催化氧化還原反應。 共有17個小組被區別。 氧化還原酶通常具有由維生素或血紅素代表的非蛋白質部分。

在氧化還原酶中，經常發現以下亞組：

A）脫氫酶。 酶 - 脫氫酶的生物化學包括分解氫原子並將其轉移到另一種底物。 這個亞組最常見於呼吸，光合作用的反應。 在脫氫酶中必需存在NAD / NADP或黃素蛋白FAD / FMN形式的輔酶。 經常發現金屬離子。 實例包括酶如細胞色素還原酶，丙酮酸脫氫酶，異檸檬酸脫氫酶，以及許多肝酶（乳酸脫氫酶，谷氨酸脫氫酶等）。

B）氧化酶。 許多酶催化向氫中加入氧，因此反應產物可以是水或過氧化氫（H ₂ O，H ₂ O ₂ ）。 酶的實例：細胞色素氧化酶，酪氨酸酶。

C）過氧化物酶和過氧化氫酶 - 催化將H ₂ O ₂分解成氧和水的酶。

D）加氧酶。 這些生物催化劑加速了向基質中添加氧氣。 多巴胺羥化酶是這些酶的一個例子。

2.轉移酶。

該組的酶的任務是將自由基從供體物質轉移到受體物質。

A）甲基轉移酶。 DNA甲基轉移酶是控制 DNA複製 過程的主要酶 。 核苷酸的甲基化在調控核酸的操作中起重要作用。

B）酰基轉移酶。 該亞類的酶將酰基從一個分子轉移到另一個分子。 酰基轉移酶的實例：卵磷脂膽固醇酰基轉移酶（將官能團從脂肪酸轉移到膽固醇），溶血磷脂酰膽鹼轉移酶（酰基轉移到溶血磷脂酰膽鹼）。

C）氨基轉移酶是參與氨基酸轉化的酶。 酶的實例：丙氨酸氨基轉移酶，其催化通過胺轉移從丙酮酸和谷氨酸合成丙氨酸。

D）磷酸轉移酶 該亞類的酶催化加入磷酸酯基。 磷酸轉移酶，激酶的另一個名稱更為常見。 實例是諸如己糖激酶和天冬氨酸激酶的酶，其將磷殘基分別連接到己糖（最常見於葡萄糖）和 天冬氨酸 。

3.水解酶 - 一類催化分子中鍵的切割，隨後加入水的酶。 屬於這一組的物質是消化的基本酶。

A）酯酶 - 醚鍵的破裂。 一個例子是分解脂肪的脂肪酶。

B）糖苷酶 該系列酶的生物化學方法是破壞聚合物（多醣和寡糖）的糖苷鍵。 實例：澱粉酶，蔗糖，麥芽糖酶。

C）肽酶 - 催化蛋白質破壞氨基酸的酶。 肽酶包括酶如胰蛋白酶，胰蛋白酶，糜蛋白酶和羧肽酶。

D）酰胺酶 - 切割酰胺鍵。 實例：精氨酸酶，脲酶，谷氨酰胺酶等。許多酰胺酶存在於鳥氨酸循環中。

4.裂解酶 - 類似於水解酶的酶，但當分子分解時，水不會暴露。 該類的酶總是具有非蛋白質部分，例如維生素B1或B6的形式。

A）脫羧酶。 這些酶作用於C-C鍵。 實例是谷氨酸脫羧酶或丙酮酸脫羧酶。

B）水合酶和脫水酶是催化C-O鍵切割反應的酶。

C）酰胺裂解酶 - 破壞C-N鍵。 實例：琥珀酸精氨酸裂合酶。

D）P-O裂解酶。 這種酶通常從底物物質中切割出磷酸基。 例子：腺苷酸環化酶。

酶的生物化學是基於它們的結構

每種酶的能力由個體決定，只有其固有結構。 任何酶首先是蛋白質，其結構和折疊度在確定其功能方面起決定性作用。

每個生物催化劑的特徵在於存在活性中心，其又分成幾個獨立的功能區域：

1）催化中心是蛋白質的特殊區域，通過該蛋白質酶連接到底物上。 根據蛋白質分子的構象，催化中心可以採取多種形式，其必須以與鍵的鎖相同的方式對應於底物。 這種複雜結構解釋了酶蛋白處於叔或四級狀態。

2）吸附中心 - 作為“持有人”。 這裡，首先，酶的分子與分子 - 底物之間存在連接。 然而，形成吸附中心的鍵非常弱，因此在此階段的催化反應是可逆的。

3）變構中心可以整體位於酶的活性中心和整個表面。 它們的功能是調節酶的工作。 借助抑製劑分子和活化劑分子進行調節。

與酶分子結合的激活蛋白加速其工作。 相反，抑製劑抑制催化活性，這可能以兩種方式發生：分子與酶的活性位點中的變構中心結合（競爭性抑制），或者與另一個蛋白質區域結合（非競爭性抑制）。 競爭抑制被認為更有效。 畢竟，這關閉了底物與酶結合的位置，只有在抑製劑的分子的形狀與活性部位幾乎完全一致的情況下，這一過程是可能的。

酶通常不僅由氨基酸組成，而且還包括其他有機和無機物質。 因此，脫輔酶是分離的 - 蛋白質部分，輔酶是有機部分，輔因子是無機部分。 輔酶可以由潰瘍，脂肪，核酸，維生素代表。 反過來，輔因子通常是輔助金屬離子。 酶的活性由其結構決定：構成組合物的附加物質改變催化性能。 各種類型的酶是結合所有上述複合物形成因子的結果。

調節酶

作為生物活性物質的酶對於身體並不總是必需的。 酶的生物化學使得它們在過度催化的情況下可能損害活細胞。 為了防止酶對身體的有害影響，有必要以某種方式調節其工作。

由於酶類蛋白質，因此易於在高溫下分解。 變性過程是可逆的，但它可以顯著影響物質的工作。

PH也在調節中發揮重要作用。 通常在中性pH值（7.0-7.2）觀察到酶的最高活性。 還有一些酶僅在酸性介質中或僅在鹼性條件下才起作用。 因此，在細胞溶酶體中保持低pH，其中水解酶的活性最大。 在其意外進入細胞質的情況下，其中培養基更接近於中性，其活性將降低。 這種防止“自我濫用”的保護是基於水解酶的特徵。

值得一提的是輔酶和輔因子在酶組成中的重要性。 維生素或金屬離子的存在顯著影響某些特定酶的功能。

酶的命名法

身體的所有酶都被稱為，這取決於它們屬於任何一個類別，也是在與它們反應的底物上。 有時， 系統命名法不僅 使用名稱中只有兩個底物。

一些酶的名稱的例子：

1. 肝臟酶：乳酸脫氫酶，谷氨酸脫氫酶。
2. 酶的全部系統名稱是乳酸鹽-NADP + - 羥基還原酶。

保守和平凡的名稱，不遵守命名規則。 實例是消化酶：胰蛋白酶，糜蛋白酶，胃蛋白酶。

酶合成過程

酶的功能在遺傳水平上確定。 因為分子大體上是蛋白質，所以它的合成完全重複了轉錄和翻譯過程。

酶的合成根據以下方案進行。 首先，從DNA讀取所需酶的信息，導致mRNA的形成。 基質RNA編碼構成酶的所有氨基酸。 酶的調節可以發生在DNA的水平：如果催化反應的產物足夠，則基因的轉錄停止，反之亦然，如果產物需要，則轉錄過程變得活躍。

在mRNA被釋放到細胞的細胞質中後，下一階段開始翻譯。 在內質網 的核醣體上，合成了由通過肽鍵連接的氨基酸組成的一級鏈。 然而，一級結構中的蛋白質分子還不能滿足其酶功能。

酶的活性取決於蛋白質的結構。 在相同的EPS上，蛋白質被扭曲，導致形成二級結構，然後形成三級結構。 一些酶的合成已經在這個階段停止了，但是為了活化催化活性，通常需要附加輔酶和輔因子。

在內質網的某些區域，添加酶的有機組分：單醣，核酸，脂肪，維生素。 一些酶不能在沒有輔酶的情況下工作。

輔因子在 蛋白質四級結構 的形成中起決定性作用 。 酶的一些功能只有在蛋白質到達結構域時才可用。 因此，對於它們來說，四元結構是非常重要的，其中金屬離子是蛋白質的幾個小球之間的連接。

多種形式的酶

在有些情況下，需要有幾種催化相同反應的酶，但在一些參數中彼此不同。 例如，酶可以在20度工作，但是在0度下它不能再起作用了。 在低環境溫度下，活體在類似情況下應該做什麼？

這個問題很容易通過催化相同反應的幾種酶的存在來解決，但在不同的條件下運行。 有兩種類型的多種形式的酶：

1. 同工酶。 這些蛋白質由不同的基因編碼，由不同的氨基酸組成，但是催化相同的反應。
2. 真正的多種形式 這些蛋白質從相同的基因轉錄，然而，在核醣體上，肽被修飾。 在輸出中，獲得了幾種形式的相同的酶。

因此，當第二種類型是翻譯後形式時，在遺傳水平上形成第一種類型的多種形式。

酶的重要性

在藥物中使用酶減少到新藥物的生產，其中物質已經是正確的數量。 科學家還沒有找到一種刺激身體缺失酶合成的方法，但是今天藥物廣泛使用，可以暫時彌補缺陷。

在細胞中的各種酶來催化大量有關維持生命的反應。 其中一個代表是enizmov核酸酶組：內切酶和核酸外切酶。 他們的工作是保持的核酸在細胞中，去除受損的DNA和RNA的恆定水平。

不要忘了血液凝結的現象。 作為保護的一種有效的措施，該過程是由多個酶的控制。 其中最主要的是凝血酶，凝血酶活性蛋白纖維蛋白原轉變成纖維蛋白的活性。 其線程創建一種網絡那遮擋座椅血管損傷，從而防止失血過多。

酶在葡萄酒釀造，釀造，許多乳製品生產中使用。 對於可以用於從葡萄糖酵母醇，但是，對於該方法的成功發生，並提取足夠。

有趣的事實有關，你不知道

- 所有身體的酶產生巨大的質量 - 5000〜1000000大。 這是由於蛋白質的分子中存在。 為了比較，分子量的葡萄糖 - 180是和二氧化碳 - 總共44是。

- 到目前為止，打開了在各種生物體的細胞中發現的2000多酶。 然而，這些物質仍然沒有完全理解。

- 酶活性用於獲得有效的洗滌粉末。 在這裡，酶發揮同樣的作用在體內：它們分解有機物，這個屬性有助於消除斑點。 建議在不超過50度以上的溫度下使用這樣的洗滌劑，否則可能會轉到變性過程。

- 據統計，20％的人遭受全球因缺乏任何酶。

- 關於長一段時間稱為酶的性質，但僅在1897年，人們認識到，沒有酵母，並從他們的細胞的提取物可用於糖發酵成酒精。